抑肽-酶（來(lái)源于牛肺）
抑肽-酶（Aprotinin），又稱為抑蛋白酶肽，是一種競(jìng)爭(zhēng)性、可逆的絲氨-酸蛋白酶抑制劑，可與絲氨-酸蛋白酶形成穩(wěn)定復(fù)合物并阻斷酶的活性位點(diǎn)，抑制糜蛋白-酶、胰蛋白-酶、激肽釋放-酶和血纖維蛋白溶酶，不能抑制Xa因子和凝血-酶。大多數(shù)的抑肽-酶-蛋白酶復(fù)合物在pH <3的條件下解除結(jié)合，因此這種抑制作用是可逆的。
蛋白酶抑制劑是能夠與酶結(jié)合而降低酶作用底物分解速率的物質(zhì)。具有蛋白質(zhì)性質(zhì)蛋白酶抑制劑廣泛存在，現(xiàn)已從大豆中分離出了兩種具有蛋白質(zhì)性質(zhì)的蛋白酶抑制劑：庫(kù)尼茲(Kunitz)胰蛋白-酶抑制劑和鮑曼一貝爾克(BB)抑制劑。前者分子質(zhì)量為20～25ku，后者分子質(zhì)量為8ku
產(chǎn)品參數(shù)
其它名稱：蛋白酶抑制劑；抗蛋白酶肽（牛肺）
CAS：9087-70-1
分子式：C284H432N84O79S7
分子量：6511.51
性狀： 白色粉末
活性： 6000u/mg
溶解性：溶于水（10 mg/ml）
抑肽-酶通過(guò)酶上的絲氨-酸活性部分，形成抑肽-酶-蛋白酶復(fù)合物而達(dá)到抑制作用。然而與不同的蛋白酶結(jié)合，顯示出不同的離解常數(shù)。與胰蛋白-酶的結(jié)合最牢固（Ki=0.06nmoN），這個(gè)常數(shù)是目前所報(bào)導(dǎo)的蛋白質(zhì)間作用中最-低的之一（Laydunski et al．1974）．與人體纖溶酶的結(jié)合不很牢固。因?yàn)槊?抑制物復(fù)合體的K值較大（Ki=1 nmoN），因此可能是可逆的（Wimann，1980），與人血漿血管舒-緩素結(jié)合的復(fù)合物相當(dāng)不牢固（ki=30nmol/l），但仍在抑肽-酶的治療范圍內(nèi)（Nakahara，1983）。
抑肽-酶不僅與游離的酶分子結(jié)合，而且可以與已和第三組份結(jié)合的酶結(jié)合（如果該酶的活性中心還有結(jié)合能力）。因此，抑肽-酶抑制游離的纖溶酶，也可抑制用鏈激酶進(jìn)行溶栓治療時(shí)形成的中間體-纖維蛋白溶酶鏈激酶復(fù)合物（Wimann，1980）。
抑肽-酶的抗纖溶作用基于對(duì)蛋白水解激活的纖溶酶的抑制，不同于合成的抗纖溶劑，由于對(duì)過(guò)分激活的纖溶酶的直接抑制作用，抑肽-酶不但能保護(hù)直接的底物（纖維蛋白）不被纖溶酶降解，并保護(hù)著血漿中的纖維蛋白原、Ⅴ、Ⅷ因子及血清中的α2-球蛋白。
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